Challenger
25.04.2004, 11:51
Moin zusammen,
es geht noch einmal um die Michaelis-Menten-Gleichung...es gab zwar bereits nen Thread hierzu, allerdings war der für mich wenig aufschlussreich. :-?
Ok, also folgendes:
Mir will nicht in den Kopf, wieso Km eine Konstante ist.
Im Horn ist dazu folgendes zu lesen:
Biochemie des Menschen S. 65
Km ist nicht von der Enzymmenge in einem Testansatz abhängig und gilt deshalb als enzymspezifische Kenngröße. Bei mehr Enzym im Ansatz sind zwar Vmax sowie Vmax/2 höher, nicht aber die Substratkonzentration, bei der diese erreicht wird.
Wenn man das Ganze rein mathematisch angeht, kommt man zu der Erkenntnis, dass Km sehr wohl eine Konstante ist:
Lt. dem Löffler (s. S. 120) ist Km definiert als:
Km = (k-1 + k+2) : k+1
So gesehen errechnet sich Km also aus den jeweiligen Geschwindigkeitskonstanten für die vom Enzym katalysierte Reaktion. Diese Geschwindigkeitskonstanten sind enzym- bzw. reaktionsspezifisch.
Km läßt sich auch definieren als:
(([Et] - [ES]) [S]) : [ES]
Diese Gleichung enthält nun drei Variablen:
[Et] - [ES] --> entspricht der freien, nicht mit einem Substrat "belegten" Enzymmenge.
[S] --> freies, nicht an ein Enzym gebundenes Substrat.
[ES] --> der Enzym-Substrat-Komplex.
Das Verhältnis von freiem Enzym zu dem im Enzym-Substrat-Komplex gebundenen Enzym ist doch ein Maß für die Affinität des Enzyms zum Substrat und deshalb spezifisch. Wenn sich also in der Gleichung [S] erhöht, so passt sich das Verhältnis von ([Et] - [ES]) : [ES] dementsprechend an: Wenn [S] größer wird, verringert sich die Menge an freiem Enzym, wohingegen sich [ES] erhöht: also wird der Bruch ([Et] - [ES]) : [ES] in dem Maße kleiner, wie [S] größer wird.
Allerdings leuchtet mir vom logischen Standpunkt nicht ein, wieso Km eine Konstante ist:
Km ist doch diejenige Substratkonzentration [S], bei der V = Vmax/2. Vmax/2 wird erreicht, wenn die Hälfte aller Enzymmoleküle "belegt" ist. Je höher die Enzymkonzentration, desto höher Vmax /2. Folglich muss doch bei erhöhter Enzymkonzentration auch mehr Substrat vorhanden sein, um eben die Hälfte aller Enzymmoleküle zu "belegen". Nach meinen Überlegungen wäre also Km keine Konstante, weil man bei mehr Enzym auch mehr Substrat braucht, um die Hälfte aller Enzymmoleküle zu "belegen"...eigentlich logisch oder...???
Wo liegt mein Denkfehler?
es geht noch einmal um die Michaelis-Menten-Gleichung...es gab zwar bereits nen Thread hierzu, allerdings war der für mich wenig aufschlussreich. :-?
Ok, also folgendes:
Mir will nicht in den Kopf, wieso Km eine Konstante ist.
Im Horn ist dazu folgendes zu lesen:
Biochemie des Menschen S. 65
Km ist nicht von der Enzymmenge in einem Testansatz abhängig und gilt deshalb als enzymspezifische Kenngröße. Bei mehr Enzym im Ansatz sind zwar Vmax sowie Vmax/2 höher, nicht aber die Substratkonzentration, bei der diese erreicht wird.
Wenn man das Ganze rein mathematisch angeht, kommt man zu der Erkenntnis, dass Km sehr wohl eine Konstante ist:
Lt. dem Löffler (s. S. 120) ist Km definiert als:
Km = (k-1 + k+2) : k+1
So gesehen errechnet sich Km also aus den jeweiligen Geschwindigkeitskonstanten für die vom Enzym katalysierte Reaktion. Diese Geschwindigkeitskonstanten sind enzym- bzw. reaktionsspezifisch.
Km läßt sich auch definieren als:
(([Et] - [ES]) [S]) : [ES]
Diese Gleichung enthält nun drei Variablen:
[Et] - [ES] --> entspricht der freien, nicht mit einem Substrat "belegten" Enzymmenge.
[S] --> freies, nicht an ein Enzym gebundenes Substrat.
[ES] --> der Enzym-Substrat-Komplex.
Das Verhältnis von freiem Enzym zu dem im Enzym-Substrat-Komplex gebundenen Enzym ist doch ein Maß für die Affinität des Enzyms zum Substrat und deshalb spezifisch. Wenn sich also in der Gleichung [S] erhöht, so passt sich das Verhältnis von ([Et] - [ES]) : [ES] dementsprechend an: Wenn [S] größer wird, verringert sich die Menge an freiem Enzym, wohingegen sich [ES] erhöht: also wird der Bruch ([Et] - [ES]) : [ES] in dem Maße kleiner, wie [S] größer wird.
Allerdings leuchtet mir vom logischen Standpunkt nicht ein, wieso Km eine Konstante ist:
Km ist doch diejenige Substratkonzentration [S], bei der V = Vmax/2. Vmax/2 wird erreicht, wenn die Hälfte aller Enzymmoleküle "belegt" ist. Je höher die Enzymkonzentration, desto höher Vmax /2. Folglich muss doch bei erhöhter Enzymkonzentration auch mehr Substrat vorhanden sein, um eben die Hälfte aller Enzymmoleküle zu "belegen". Nach meinen Überlegungen wäre also Km keine Konstante, weil man bei mehr Enzym auch mehr Substrat braucht, um die Hälfte aller Enzymmoleküle zu "belegen"...eigentlich logisch oder...???
Wo liegt mein Denkfehler?