Curryhuhn
25.04.2003, 14:59
Hallo Leute!
Zum Anfang hätte ich da die einer oder andere Verständnis Frage. (Die Fragen sind unter dem ganzen Getexte von mir...)
Es gibt zwei verschiedene Typen von Adrenozeptoren. Zum einen den α- und zum anderen den β- Rezeptor. Beide Rezeptoren sind G-Protein gekoppelt.
Den α- Rezeptor kann man in zwei weitere Subtypen unterscheiden – α1 und α2.
Den β- Rezeptor kann man sogar in drei weitere Subtypen unterscheiden – β1, β2 und β3.
Der α1- Rezeptor vermittelt sich über die, durch das aktive Gs- Protein, aktivierte Phospholipase C (PLC). Die aktivierte PLC spaltet Phosphatidyl- Inositol- 4,5- Bisphosphat (PIP2) zu Inositol- 1,4,5- Trisphosphar (IP3) und Diacylglycerin (DAG).
IP3 öffnet einen Calcium- Kanal des ER. Dadurch steigt die zytoplasmatische Calcium- Konzentration an (ggf. Muskelkontraktion). DAG wirkt zusammen mit Calcium (Frage 1!) auf die Proteinkinse C ein und aktiviert diese. Die Proteinkinase C phosphoriliert ihrerseits Enyme und steuert auf diesem Wege Stoffwechselwege.
Der α2- Rezeptor inhibitiert durch sein Gi- Protein die Adenylat- Zyklase. Dadurch entsteht kein cAMP mehr und die cAMP- Konzentration sinkt. Und ohne cAMP gibt es keine aktive Proteinkinase A – die durch ihrem nichtvorhandensein auch keine Enzyme phosphorilieren kann.
Die β- Rezeptoren stimulieren durch deren Gs- Protein die Adenylat- Zyklase. Wodurch der Rest genau entgegen dem α2- Rezeptor abläuft.
Die β- Rezeptoren unterscheiden sich nicht, wie die α- Rezeptoren, in der Signal- Weiterleitung. Sie unterscheiden sich lediglich in der „aktivierbarkeit“ durch verscheidene Liganden (Konformation). (Frage 2!)
Die α- Rezeptoren unterscheiden sich in der Signalweiterleitung und in der „Aktivierbarkeit“ durch verschiedene Liganden. (Frage 3!)
Frage 1: Wird die Proteinkinase C nur aktiviert, wenn beide „Liganden“ auf sie einwirken oder reicht auch die Anwesenheit eines einzigen?
Frage 2: Stimmt das so? ;-)
Frage 3: Stimmt das auch so? ;-) ;-)
Frage 4: Stimmt der Rest auch? ;-) ;-) ;-)
Frage 5: Die Unterscheidung der G-Proteine in Gs = stimulierend und Gi = inhibitierend leuchtet mir ein. Jetzt habe ich aber in dem „Oberdisse“ noch folgende Sachen gefunden, die ich mir nicht erklären kann:
- G i/o
- G q/11
- G 12/13
What the fuck is that? :-???
Über eure Hilfe würde ich mich sehr freuen. Ihr konntet es bei den Plasmaproteinen schon einmal - ihr könnt es wieder !!! :-top
Ciao, dat Curryhuhn
Zum Anfang hätte ich da die einer oder andere Verständnis Frage. (Die Fragen sind unter dem ganzen Getexte von mir...)
Es gibt zwei verschiedene Typen von Adrenozeptoren. Zum einen den α- und zum anderen den β- Rezeptor. Beide Rezeptoren sind G-Protein gekoppelt.
Den α- Rezeptor kann man in zwei weitere Subtypen unterscheiden – α1 und α2.
Den β- Rezeptor kann man sogar in drei weitere Subtypen unterscheiden – β1, β2 und β3.
Der α1- Rezeptor vermittelt sich über die, durch das aktive Gs- Protein, aktivierte Phospholipase C (PLC). Die aktivierte PLC spaltet Phosphatidyl- Inositol- 4,5- Bisphosphat (PIP2) zu Inositol- 1,4,5- Trisphosphar (IP3) und Diacylglycerin (DAG).
IP3 öffnet einen Calcium- Kanal des ER. Dadurch steigt die zytoplasmatische Calcium- Konzentration an (ggf. Muskelkontraktion). DAG wirkt zusammen mit Calcium (Frage 1!) auf die Proteinkinse C ein und aktiviert diese. Die Proteinkinase C phosphoriliert ihrerseits Enyme und steuert auf diesem Wege Stoffwechselwege.
Der α2- Rezeptor inhibitiert durch sein Gi- Protein die Adenylat- Zyklase. Dadurch entsteht kein cAMP mehr und die cAMP- Konzentration sinkt. Und ohne cAMP gibt es keine aktive Proteinkinase A – die durch ihrem nichtvorhandensein auch keine Enzyme phosphorilieren kann.
Die β- Rezeptoren stimulieren durch deren Gs- Protein die Adenylat- Zyklase. Wodurch der Rest genau entgegen dem α2- Rezeptor abläuft.
Die β- Rezeptoren unterscheiden sich nicht, wie die α- Rezeptoren, in der Signal- Weiterleitung. Sie unterscheiden sich lediglich in der „aktivierbarkeit“ durch verscheidene Liganden (Konformation). (Frage 2!)
Die α- Rezeptoren unterscheiden sich in der Signalweiterleitung und in der „Aktivierbarkeit“ durch verschiedene Liganden. (Frage 3!)
Frage 1: Wird die Proteinkinase C nur aktiviert, wenn beide „Liganden“ auf sie einwirken oder reicht auch die Anwesenheit eines einzigen?
Frage 2: Stimmt das so? ;-)
Frage 3: Stimmt das auch so? ;-) ;-)
Frage 4: Stimmt der Rest auch? ;-) ;-) ;-)
Frage 5: Die Unterscheidung der G-Proteine in Gs = stimulierend und Gi = inhibitierend leuchtet mir ein. Jetzt habe ich aber in dem „Oberdisse“ noch folgende Sachen gefunden, die ich mir nicht erklären kann:
- G i/o
- G q/11
- G 12/13
What the fuck is that? :-???
Über eure Hilfe würde ich mich sehr freuen. Ihr konntet es bei den Plasmaproteinen schon einmal - ihr könnt es wieder !!! :-top
Ciao, dat Curryhuhn