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  1. #1
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    Moin,

    bekanntermaßen senkt 2,3-Bisphosphoglycerat die Sauerstoffaffinität des Hämoglobins.
    Gilt das auch für die Sauerstoffaffinität des Myoglobins? Vermutlich nicht, weil Myoglobin nur aus 1 Untereinheit besteht und nicht wie Hämoglobin aus 4 Untereinheiten?

    Vielen Dank!



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  2. #2
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    Evtl. hat es etwas mit der Struktur des Myoglobins zu tun.. 2,3 BPG bindet ja an die beta UE des hbs und myoglpbin besteht ausschließlich aus alpha helices ... aber not sure



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  3. #3
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    Hey, keine Ahnung, ob dir schon anderweitig geholfen wurde.

    Das mit den Untereinheiten was du meinst ist das kooperative Bindungsverhalten, was bedeutet, dass das zweite O2 bei Hb leichter bindet, wenn bereits eines vorher gebunden hat. Das geht bei Myoglobin natürlich nicht, weil es nur eine UE hat.

    2,3 BPG bindet an Desoxy-Hb (=Tense- Form) und erschwert die Oxygenierung. Es braucht also viel mehr pO2 zum Beladen des Hämoglobins, aber gleichzeitig gibt Hb auch leichter O2 ab, wenn 2,3 BPG gebunden ist. Die Kurve verschieb sich nach rechts (mehr pO2 für Beladung).

    Hohe Affinität = niedriger pO2 für Beladung nötig (Kurve nach links)
    Niedrige Affinität = hoher pO2 für Beladung nötig (Kurve nach rechts)

    Myoglobin wird nicht durch 2,3, BPG reguliert, daher sinkt auch die Affinität nicht, weil (Scotty1990 hat bereits richtig erklärt) es nur an die ß-UE von nicht oxygeniertem Hb bindet und Myoglobin nur alpha-UE hat.
    Geändert von Franzi-Mak (01.02.2021 um 22:55 Uhr)



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  4. #4
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    Vielen Dank Franzi-Mak!



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