Prüfer	: Bauer
Uni	: Marburg
Fach	: Biochemie

Das folgende Prüfungsprotokoll wurde von einem Studenten
bei uns in die Datenbank eingetragen:

Super faire nette Prüferin, die tolle Tipps gibt, mit denen man auf die richtige Spur kommt, ohne dabei die Antwort schon vorweg zu nehmen.
Ich wurde hauptsächlich zu Cortisol und Zellalterung gefragt, sollte dazu Acetyl-CoA und ein
Steran/Gonan Gerüst aufzeichnen. Frau Bauer lächelt einen die ganze Zeit an und sorgt für eine angenehme Atmosphäre im Raum.

Ich hatte ihre Frage falsch verstanden und habe dann angefangen was zum Mechanismus von Transkription zu erzählen. Wollte sie aber nicht hören sonder wo Transkription stattfindet? Frei Ribosomen und rER. Dann was passiert mit dem Protein im ER? Sollte also über posttranslationale Modifikation erzählen. Die Abspaltung des Signalpeptids und der Begriff limitierte Proteoloyse waren ihr wichtig. Dann zur Faltung von Proteinen. Wie wissen die Proteine wie sie sich richtig falten sollen? Ging dann um Chaperone, da hätte sie gerne was zu den unterschiedlichen Familien gehört (wusste ich nicht). Und woran erkennen die Chaperone Proteine die hilfe bei der Faltung brauchen? Hat irgendwas damit zu tun das dann zuviele hydrophobe Seitenketten an der Proteinoberfläche vorhanden sind, die normalerweise ins Innere des Protein gehören. Was für Wechselwirkungen gibt in Proteinen (besonders bezogen auf Proteinfaltung)? Wasserstoffbrückenbindungen, hydrophobe, Disulfidbrücken usw. Wo werden Disulfidbrücken geknüpft? War glaub ich im ER. Sollte dann Cystein malen, habe ein CH3 vergessen was sie mir auch gleich gesagt hat. Dann wollte sie in dem Zusammenhang noch Thioether hören. Wie werden die Proteine wieder abgebaut? Habe dann Ubiqutin und Proteasom erwähnt. Dann wollte sie wissen wie Ubiquitin die Proteine erkennt die abgebaut werden. Dazu wusste ich nicht direkt was und habe dann einfach gesagt das ich es nicht weiß aber das ich weiß das es an die Lysin Seitenkette bindet. Hat wohl auch irgendwas damit zu tun. Fazit: Sie ist wirklich sehr nett, bemüht sich um eine entspannte Atmosphäre und gibt auch Hilfestellung. Ich habe einige Lücken gehabt (mir ist zb das Wort limitierte Proteolyse nicht eingefallen) aber bestanden habe ich trotzdem.

1: Cortisol, wie wirkt es, wo wirkt es, synthese, cushing, addison

2: Ist prinzipiell sehr nett, aber manchmal habe ich einfach nicht verstanden was sie wollte. "Was macht Insulin ?" Sehr viel....ist dann schwierig rauszufinden auf welchen Aspekt sie abzielt Stoffwechsellage bei Diabetes als Einstieg und dann komplett einmal alles über Insulinwirkung, intrazelluläre Wirkmechanismen usw. Will aber nie zu sehr ins Detail, Wollte ihr erklären wie die Pyruvat DH genau aufgebaut ist....wollte sie nicht wissen
Zum Abschluss dann noch Molbio zur Mutation (Ursachen -> was für Kanzerogene beim rauchen/was macht aflatoxin genau/ was passiert dann/Reparaturmechanismen)

3: Folsäure, im Bezug auf Schwangerschaft, was macht es (Pyrimidinbasen), was macht es noch (Methionin mit SAM), es überträgt C1-Gruppen, und was für Gruppen es noch übertragen würde, Repetitive DNA, Chorea Huntington (was ist das, Biochemie dazu (da sprach sie ihre VL an), klinisches Bild, Fehlfaltung), Telomere und Telomerase (Welche Zellen, warum)

Wirkung von Insulin, Insulinrezeptor und Signaltransduktionskaskade, was passiert intrazellulär, damit der GLUT 4 in die Membran aus gespeichertern Vesikeln eingebaut werden kann. Da hab ich mich richtig verhauen, obwohl ich das vorher gut gelernt hatte. Aber mit ein paar Tipps bin ich dann doch noch auf den richtigen Pfad gekommen. Sie fragte außerdem nach einer Ketoazidose bei einem Diabetiker, wie es dazu kommt. Da hab ich dann erstmal allgemein etwas über Diabetes mell. Gesagt und dann erst die Frage beantwortet. Konnte somit etwas Zeit schinden und hab noch zusätzlich erwähnt, dass auch Ketonkörper beim Gesunden vorkommen z.B. beim Fasten. Dann sollte ich die Ketonkörpersynthese erläutern mit den Zwischenschritten und ein AcetylCoA zeichnen. Natürlich nicht das komplette CoA, aber es ging ihr um die Thioesterbundung. Hab ich auch verhauen, aber erhielt schließlich die Möglichkeit mich zu korrigieren. Man ist ja schon etwas aufgeregt, wenn man da sitzt.

Zuletzt hat sie mich noch was zum Chromatin gefragt, wo es in der Zelle vorkommt und ob das bei allen Lebewesen so ist. Der Unterschied zu Prokaryonten und die Tatsache, dass wir mitochondrial auch ein ringförmiges Genom haben. Endosymbiontentheorie. Es ging weiter mit Histonen und der Verpackungsform. Wann haben wir stark verpacktes Chromatin und könnte das vllt. Hinderlich sein, wenn eine Transkription stattfinden soll (Heterochromatin und Euchromatin). Wie wird Das Chromatin aufgelockert (Histonacetylierung und Deacetylierung), an welchen Aminosäuren wird acetyliert (Lysin), wo sind diese Aminosäuren an dem Histonoktamer.
Das war es schon. Auch sie habe ich als sehr angenehm empfunden, die viele Hilfestellungen gegeben hat und immer freundlich nachgehakt hat.

Wie alle Prüfer in unserer Prüfung sehr nett und vor allem immer bemüht, einen auf den richtigen Pfad zu bringen, wenn man auf etwas nicht direkt gekommen ist.
Einstiegsfrage war: Bei welchem Diabetistyp kommt es häufig zu einer Ketoazidose? (Ich habe glaube ich etwas verwirrt geguckt, weil ich dachte, dass es das bei beiden gibt :D) Habe dann erstmal angefangen, Typ 1 und 2 kurz zu erklären, also wie sie zustande kommen und habe dann am Ende einfach Typ 1 gesagt, was dann wohl richtig war. Dann Ketonkörpersynthese (sehr grob, wichtiger war ihr, welche Ketonkörper es gibt und welcher der „wichtigere“ ist (b-Hydroxybutyrat, weil nur dieser die Zellen verlassen kann und so in andere Gewebe gelangen kann) und vor allem wofür das ganze überhaupt gut ist, wobei sie neben der Energieversorgung auch auf reduzierte reduktionsäquivalante also nadh herauswollte) Dann eben das Thema Insulin, wie es wirkt, wie der Rezeptor aufgebaut ist (habe auch die Domänen erzählt, aber vor allem war glaube ich wichtig, dass es sich um eine Rezeptortyrosinkinase handelt), und welche Signalkaskaden über diesen Rezeptor ausgelöst werden können. Zum Stichwort ras hat sie dann nochgefragt, was das ist (monomeres GProtein → was es noch für G-Proteine gibt, ich wusste nur die heterotrimeren, aber anscheinend gibt es noch eine dritte Art, die irgendwas mit Transkriptionsfaktoren zu tun hat). Signalkaskade über die PKB erklären, Wie wird GLUT4 in die Membran eingebaut?

Am Ende Themenwechsel zu Molbio: Thema Mutation, was für Mutationen es gibt (Punktmutation, Insertion, Deletion, was schlimmer ist (die letzteren beiden Alternativen aufgrund Leserasterverschiebung), silent mutation, nonsens, loss of function und was es da noch so alles gibt, da konnte man munter drauf los erzählen, was einem gerade so einfällt ;) )
Dann, wodurch kommen Mutationen zustande: Ionisierende Strahlung (welcher Wellenlängenbereich ca.?) , UV-Licht, Salpetrige Säure (Wie wirkt das → ox. Desaminierung, die ich darauf hin kurz erklären sollte → Basenfehlpaarungen → Punktmutaion), Aflatoxin (wird in der Leber durch Biotransformation zu einem Epoxid und bewirkt eine Alkylierung von Basen) → welcher Reperaturmechanismus? Basenexzisionsreperatur erklären.


Bekam als Einstiegsfrage wo überall Pyruvat vorkommt, hab alle möglichen Wege aufgezählt, also Glykolyse, Gluconeogenese, nach Reaktion mit der PDH Acetyl-CoA und was man damit machen kann, Fett und Cholesterinaufbau, Ketogenese, Citratcyclus. Kam nicht direkt auf AS, wo drauf sie eigentlich rauswollte. Wollte als glucogene AS Alanin hören. Wie die Umsetzung erfolgt also über ALAT. Hab das was verpeilt gehabt und gesagt, dass Oxalaceteat entsteht. Da hat sie dann nochmal nach gehakt und das versucht mit mir zu erarbeiten was bei der ALAT Reaktion womit reagiert und was entsteht, da ich es dann doch noch hinbekommen habe war es auch nicht so schlimm. Dann wollte sie den Stickstofftransport im Körper wissen. Also Cori Zyklus und wie wir den Stickstoff dann ausscheiden. Da waren ihr Glutaminase und Glutamat-DH wichtig sollte diese Reaktionen dann auch beschreiben. Kamen dann noch auf den Harnstoffzyklus zusprechen, hab angefangen den zu erklären, aber da hat sich schon abgewunken. Dann Themawechsel: Initiation der Translation: hab gesagt, dass im Kern mRNA gebildet wird, da hat sie mich erst was verwirrt angsehen, hab dann schnell was zur Prozessierung gesagt, also rausschneiden der Introns, sodass nur codierende Abschnitte in der mRNA sind und dann das methylierte Guanosin am 5Ende und die Poly-A Kette am 3 Ende, die wichtig dafür ist die mRNA aus der Zelle zu exportieren. Hab dann gesagt, dass sich im Zytosol die Ribosomen dranlagern um die Translation zu starten. Da hat sie sofort gefragt, ob sich beide sofort dranlagern. Hab ihr dann erklärt dass erst ein IF an mRNA bindet, darauf hin wird die mRNA zur kleinen Ribosomenuntereinheit gebracht, die jetzt anfängt die mRNA abzulesen und sobald sie das Startcodon AUG gefunden hat die große Untereinheit anlagert die Methionin gebunden hat. Dann wollte sie wissen wie die AS an der tRNA gebunden sind also am 3Ende der TRNA und über die Carboxygruppe an der AS. Da wollte sie dann hören, dass es eine Esterbindung ist. Danach hat sie gefragt was zu Selenocystein weiß hab dann geasgt, das es auch 21. proteinogene AS ist. Hatte da ein kleinen Hänger, aber sie hat auch das versucht mit mir zu erarbeiten, dass erst an der tRNA die AS Selenocystein entsteht. Konnte ihr dann auch sagen, dass es sich um eine Modifikation von Serin handelt.

Themen Mitprüfling: Replikation und wodurch diese erkannt wird → ORI und ORC waren ihr da sehr wichtig. CDK und Zellzyklus angerissen sowie Unterschied Apoptose und Nekrose. Dann Lipolyse, BetaOxidation und Insulinrezeptor und was der so auslöst an Signalkaskaden. Folsäure wofür die wichtig ist, wollte da auf die Methylgruppenübertragug raus. Die Regeneration von Folsäure über Reduktase/ Oxidase und das sie neben der Purin/Pyrimidinsynthese auch ne wichtige Rolle beim Abbau ungerader Fettsäuren spielt und im Methioninabbau. Sie ist wirklich ne super nette Prüferin, die schon die Basics hören möchte, aber es auch nicht so schlimm ist, wenn man nicht direkt drauf kommt, sie versucht das dann mit einem zu erarbeiten.

Was fällt Ihnen zum Thema G-Proteine ein? Sie wollte vor allem hören, dass diese z.B. heterotrimer sein können. G-Proteine der Adrenorezeptoren aufzählen mit jeweiliger Signalkaskade. Wie wirkt cAMP als Botenstoff? Auch CREB wichtig. Welches Toxin ich mit G-Proteinen in Verbindung bringen würde (Choleratoxin, Wirkweise erklären). Themenwechsel zu Molbio: Was sagt Ihnen repetitive DNA? Habe aufgezählt, woraus unser Genom besteht. An welchen Stellen des Chromosoms kommt repetitive DNA vor? Warum nutzen wir sie, um beispielsweise einen Vaterschaftstest durchzuführen? Praktikumsversuch zum selben Thema. Wie haben wir den Versuch genau durchgefüh rt? PCR und anschließend Gelelektrophorese. Wie funktioniert die PCR genau? Wie die Gelelektrophorese? Dann wollte sie von mir wissen, wie denn meine Banden in der Auswertung ausgesehen hätten bzw. wie viele ich denn da gesehen hätte? Das wusste ich nicht mehr, war aber nicht schlimm. Frau Bauer ist auch wirklich eine sehr angenehme Prüferin, die einem hilfreiche Tipps gibt, wenn man mal nicht sofort auf die Lösung kommt. Sie weiß genau was sie hören möchte und hakt die Themen auf ihrer Liste ab.