A26 / B15 Tag 1 Kompetitive Hemmung

[anna_1976]

Ich bin der Ansicht, dass Antwort E nicht zutrifft, da man ja in dem Diagramm aus Aufgabe A25 / B14, welches die Auswirkung einer kompetitiven Hemmung darstellt, sehen kann, dass ein kompetitiver Inhibitor überhaupt keinen Einfluß auf die Reaktionsgeschwindigkeit hat. Der Schnittpunkt mit der Y-Achse bleibt bei 1/V, also bleibt auch die Reaktionsgeschwindigkeit unverändert.

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du musst es mal so sehen: der inhibitor konkurriert mit dem substrat um die bindungsstelle am enzym. und wenn du die Substratkonzentration nun stark erhöhst, ist die wahrscheinlichkeit, dass der inhibitor an das enzym bindet relativ gering (da verhältnis von inhibitor und substrat nun anders ist)
-> hemmung wird aufgehoben

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Aus dem Diagramm erkennt man nur, dass der Inhibitor keinen Einfluss auf die MAXIMALgeschwindigkeit hat (Schnittpunkt mit der senkrechten Achse = 1/V[max] ).

Dafür erhöht er aber die Michaelis-Menten-Konstante, kann aber bei hoher Substratkonzentration nach dem Massenwirkungsgesetz fast vollständig vom Enzym verdrängt werden.

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Löffler/Petrides, 7. Auflage S. 123
"Ein kompetitiver Inhibitor erhöht also die ´scheinbare Km´ für das Substrat"
Jetzt müssen wir nur noch klären, was das "scheinbar" da soll...

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Naja, im Diagramm wird die Km wirklich erhöht, aber das ist ja nicht mehr die substratspezifische Km sondern eine Kombination aus Inhibition durch den anderen Stoff und Affinität des Substrats. Wahrscheinlich wollen sie damit nur sagen, dass sich die Km (die nunmal substratspezifisch ist) nicht _wirklich_ ändert.