Prüfer	: Rust
Uni	: Marburg
Fach	: Biochemie

Das folgende Prüfungsprotokoll wurde von einem Studenten
bei uns in die Datenbank eingetragen:

Rust hat nur altprotokolle gefragt! sollte alaninzyklus erklären, Transaminierung, Harnstoffzyklus (wie der reguliert wird-> über N-Actylglutamat, da Glutamat ja auch bei hohen Ammoniakkonzentrationen aus alpha ketoglutarat synthetisiert wird und dann mit Acetyl-CoA zu N-Acetylglutamat reagiert, was dann die Carbamoylphosphatsynthetase 1 stimuliert) Danach noch zu Genom mit VNTR (Micro Mini Macro..), hat aber zu beginn einen Begriff erwähnt, den ich nur mal gehört hatte... Abkürzung waren 4 oder 5 Buchstaben, mehr weiss ich nich mehr>.< aber wollte dann auch gelelektrophorese erklärt bekommen und Vaterschaftstesr und blabla hab ich ihm dann alles erzählt. Hat mich öfter unterbrochen, weil er mich glaub nich ganz verstanden hatte zwischendurch und nochmal machgefragt hat was genau jetz länger is, die sich wiederholende sequenz oder was amderes? Hatte das gefühl wir ham da bischen aneinander vorbeigeredet weil ich hatte das thema eig. gut verstanden aber im großen und ganzen war er nett und die Prüfung war sehr angenehm bei allen 3! (Nur keine ahnung was bei frau schwarz Abging:O)

Beginn Glykogenstoffwechsel mit Enzymen und Regulation, Glucokinase mit Regulation, dann oxidative Phosphorylierung mit Atmungskette ( Aufbau Komplex 5 !), Redoxpotenzial als treibende

Kraft der Atmungskette

Er hilft viel, wenn man nicht weiterkommt, möchte aber das man auf jeden fall eine Weile überlegt, gibt einem aber auch genug Zeit dazu und er hat auf jeden Fall seine Lieblingsthemen! ( KH, Apoptose, Atmungskette, Translation, Phenylalanin )

Ich wurde zuerst Zu Enzymen gefragt. Erstmal das Michael menten Diagramm zeichen. Und erklären wie sich die Reaktionsgeschwindigkeit zum Substrat verhält. Dann line-weaver-burke aufzeichnen und die 3 hemmformen erklären. Welche sind reversibel und welche nicht. Dann wollte er sehr genau wissen, warum vmax denn bei einer kompetitiv Hemmung gleich bleiben kann, obwohl es doch gehemmt ist. Die Lösung des Rätsels war, dass ein Enzym vmax nur erreicht, wenn eine sehr hohe substratkonzentration da ist, und der hemmstoff deswegen eigentlich verdrängt wird. Er hat einen aber sehr nett in Richtung Lösung geleitet. Dann wie man die enzymaktivität experimentell nachweisen kann, wenn es keine oxidoreduktase ist. -- Produkte des eigentlichen Enzym nochmal reagieren lassen und dann fotometrisch.

2 Thema: Aminosäuren. Was ist das. Hab dann die kopfgruppen aufgemalt aufgemalt. Dann wollte er wissen was ich gemalt habe. Also D oder L und wo der Unterschied liegt. (Wie enantiomere) und dann welche in den Körper eingebaut werden und warum? -Nur spezifische Enzyme für L As. Dann wollte er wissen wieviele proteinogen wir haben und ob es noch andere gibt die ich kenne. Dann wollte er wissen was Alfa Beta und Gamma AS sich und Beispiele dafür. Beta-Alanin , GABA, aus was wird es hergestellt.
Er hat als Prüfer einen a4 Bogen vor sich wo er immer abhakt was man gesagt hat. Fragt auch relativ genau, also man kann nicht einfach erzählen, aber sehr fair!

Malen sie Phenylalanin, und kurz erklären wie Aminosäuren aufgebaut sind, und die funktionellen Gruppen, Wie kann man Aminosäuren einteilen? Wofür sind Aminosäuren? Gibt es auch nicht proteinogene mit Beispielen, Phenylketonurie mit genauen Mechanismus (welche Gruppen werden abgespalten) und Symptomen, Abbau von Phenylalanin über Tyrosin. Welche Diät müssen Erkrankte Einhalten (Proteinarm), gibts Stoffe die oft Vorkommen und die Phenylalanin Enthalten (Aspertam Süßstoff = Dipeptid aus Phenylalanin und Aspartat). Enzyme, Coenzyme der Reaktionen, Ist das eine Essentielle AS?, Was kann noch aus Tyrosin gebildet werden (Dopa, Dopamin, Noradrenalin, Adrenalin,…) was genau für Gruppen dort abgespalten werden. Bei einer der Reaktionen meinte er es sei falsch obwohl ichs richtig gesagt hätte, habs aber nicht gerafft, etwas verwirrend. Dann noch Glut 4 Transporter, von was hängen diese ab, wo eingebaut, Wie würden sie Experimentell den Glut Rezeptor suchen (hab was zu Antikörper und Immunhisto Färbung erzählt), dann noch Komplette Glykolyse mit allen Enzymen und Coenzymen, Genauer Mechanismus der GAP-DH (Cystein Rest, wo kommt das Phosphat her, was entsteht), dann weiter mit den Schritten. Wie heißt die ATP Bildung hier? (Substratkettenphosphorylierung), dann sein Klassiker, wie gelangt NADH+H+ ins Mitochondrium, er wollte beide Wege über Malat Shuttle und über GPOX, und dass das direkt auf Ubichinon übertragen wird, und was in welcher Membran sitzt. Am Ende noch Atmungskette angerissen, mit Komplex 1, dann hat aber schon sein Wecker geklingelt das die Zeit um ist. Er fragt wirklich viele Themen die er Forscht, Bsp.: wurden die andern zu Zytoskelett mit genauen Aufbau der einzelnen Mikrotubuli etc. gefragt., Teilweise auch Ultra genaue Fragen zu den Sachen, aus welchen Aminosäuren bestimmte Enzyme aufgebaut sind und immer wo die Substrate der Reaktionen herkommen oder Regulation von bestimmten Sachen wie den Transport von Glucokinase mit den Glucokinase-Regulator-Protein in den Zellkern oder so. Wirkte ganz nett, fragt gefühlt zu 50% Grundlagen und zu 50% spezialwissen wie die 3 Wege des Paracetamol Abbaus in der Biotransformation wtf.

bei mir keine Altfragen. Auch Nichts aus den Praktika. Auch keine Enzyme und Co von seinem Praktikum ausm 3. sem. Alles ziemlich auf Basic Niveau! Also wirklich nochmal Grundlagen angucken. Fragt eher einfache Sachen, die will er dann Aber ganz genau. Lässt einem auch die Möglichkeit selbst Bisschen zu lenken. Mussten glaub alle was zeichnen aber auch nur Basics. Zum Beispiel Glucose - Mannose - epimere und fructose. Phenylalanin und vergessen. Pku und Oxidative phosphorylierung scheint er zu mögen.

Mit Abstand die unangenehmste der drei Prüfungen. Er möchte schon gerne viele Details hören und hat leider auch nichts zu Basic-Stoffwechselwegen oder Enzymen/Atmungskette gefragt. Eigentlich fing es ganz gut an, ich sollte sagen, was mir alles zu Kohlenhydraten einfällt, kam dann auf Ketosen/Aldosen mit Beispielen. Wollte dann die genaue Verstoffwechselung von Galaktose hören, da wusste ich leider nicht so viel zu, war im Endeffekt dann aber okay. Dann noch Replikation. Ich sollte die Replikationsblase aufmalen und Topoisomerasen erklären. Dann war die Zeit auch schon um.

Ja, erstmal natürlich Alkoholabbau. Bin dann auch auf Methanol und den höheren KM-Wert der Alkohol-DH für Methanol zu sprechen gekommen, woraufhin er dann den Raubtierblick aufsetzte und genau wissen wollte, was das heißt und warum man bei einer Methanolvergiftung Ethanol gibt. Dann wie Ethanol noch abgebaut wird über MEOS zum Beispiel. Dann wollte er wissen, warum wir alle unterschiedlich gut Alkohol abbauen können. Habe als beispiel genannt, dass Asiaten die Alkohol-DH verringert exprimieren :D war nicht falsch, aber er wollte auf die Vielfalt der CYPs hinaus und über das ein spezielles CYP (2e1?!) Besonders auch Alkohol abbauen. Dann Aufbau und Abbau von Triacylglyceriden mit Ort und Enzymen. Also ich habe eher mit ihm diskutiert, weil ich halt wirklich ins Schwimmen gekommen bin, weil ich mir den Mist nicht mehr gut angeguckt habe. War aber nicht so schlimm, hatte ich das Gefühl. Er wollte auch eher sehen, dass man sich nicht verunsichern lässt und auch mal ein bisschen integrativ überlegt. Also cool bleiben ;)

Alles zur Lipide und sehr chemielastig,wie steht die Doppelbindung,was ist cis trans,wie sehen Phosphatidylcholin ,phosphatidylserin und phosphatidsäure aus, mehr fehlt mir nicht ein dann zur Aufbau der Biologische Membranen was haben wir da von Lipide ,was sind die Lipid rafts ,was ist die Endozytose ,dann membranproteine was ist Alpha Helix und wofür brachen wir die ,wie ist die Glykokalix an der Membran gehängt dann welche Einfluss hat Cholesterin,Doppelbindungen und länge der Fettsäuren auf der Fluidität der Membranen .

Dr. Rust stellt ein Wecker für die Zeit auf. Nicht davon verunsichern lassen. Zum Beginn sollte ich die Enzymgruppe der Oxireduktasen erklären. Welche Typen gibt es? Habe Zunächst die Dehydrogenasen erläutert. So kam er auf die Frage, wie man die Aktivität einer solchen Raktion nachweisen könnte.. Hier kann man nur drauf verweisen sich das Enzympraktikum sehr gut anzuschauen, was er verantwortlich geleitet hat. Hat mich erklären lassen, wie wir es im Praktikum durchgeführt haben, dementsprechend lies er sich alles um den photometrischen Nachweis und die unterschiedlich Absorptionsmaxima von NADH+ H+ und NAD+ erläutert.

Wie kann man die gemessene Enzymaktivität auftragen (Michaelis Menten Kinetik und Lineweaver- Burk skizzieren) "So genug mit den Dehydrogenasen... welche Oxireduktasen kennen sie noch?" So erklärte ich alles was mir einfiel um die CYP. Funktion, Aufbau und Unterfamilien. Biotransformation erklären und die chemische Reaktion bei der Phase 1 erläutern. Giftung war ihm ebenfalls sehr wichtig. Stichwort hier war Paracetamol und dessen Abbau. Die Frage blieb offen, auch wenn er sie an unterschiedlichen stellen noch 2x stelle.. Ich konnts ihm einfach nicht beantworten XD
Kurz bevor der Wecker klingelt, wechselt er nochma komplett das Thema. Nun wollte er die PCR erklärt haben und schematisch dargestellt bekommen, wie groß die Fragmente im 1,2,3 Zyklus usw ist. Auch hier hat das Schema aus dem Praktikumsversuch ausgereicht. Rust war ein sehr netter Prüfer, wobei ich natürlich Themenglück hatte. Mein Mitprüfling wurde auch zB mit Cupferstoffwechsel gefoltert, jedoch wurde dies auch in der Notenvergabe berrücksichtigt, da es ja wichtigere Stoffwechselwege geben soll..
ox. Phosphorilierung mit Atmungskette, Malat-Shuttle, GPDH, atp-synthase, konnte zw Eisen -& Kupferstoffwechsel wählen.